ENZIMAS

 ENZIMAS (Repaso para EVAU)

El objetivo de esta entrada es mostrar un resumen de los conceptos más importantes sobre ENZIMAS.

Espero que os sirva para repasar EVAU.

DEFINICIÓN

Las enzimas, a excepción de las ribozimas que son unos ARN con función catalítica, son proteínas globulares que actúan como biocatalizadores de las reacciones biológicas. Actúan disminuyendo la energía de activación y, por tanto, aumentando la velocidad de la reacción.

CARACTERÍSTICAS

Todas las enzimas cumplen las siguientes características:

• Actúan incluso en cantidades pequeñas.

• No se modifican a lo largo de la reacción.

• No se consumen durante la reacción, así que al final de la misma hay igual cantidad de enzima que al principio.

• Son muy específicas. Así, actúan en una determinada reacción sin alterar otra.

• Actúan siempre a temperatura ambiente; es decir, a la temperatura del ser vivo.

• Presentan un peso molecular muy elevado.

Las enzimas son proteínas globulares (con la excepción de las ribozimas).

Al finalizar la reacción, como cualquier otro catalizador, las enzimas quedan libres, sin alterarse ni consumirse.

HOLOENZIMAS

Según su estructura, se pueden diferenciar dos tipos de enzimas:

• Holoproteínas, enzimas formadas solamente por polipéptidos.
• Holoenzimas, enzimas formadas por la asociación de una parte polipeptídica o apoenzima y de una parte no polipeptídica o cofactor.

Los cofactores pueden ser inorgánicos (cationes metálicos como Zn21, Ca21…) o moléculas orgánicas complejas. Si dicha molécula orgánica se une débilmente a la fracción proteica o apoenzima de la enzima, se denomina coenzima. Los principales coenzimas son: ATP, NAD+, NADP+, FAD, FMN, etc.

CENTRO ACTIVO DE UNA ENZIMA

El centro activo de una enzima es la región de esta que se une al sustrato. Los centros activos de una enzima están formados por aminoácidos, tienen una estructura tridimensional en forma de hueco que facilita el anclaje al sustrato y constituyen una parte muy pequeña del volumen total de la enzima.

FACTORES QUE INFLUYEN EN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Los factores que pueden influir en la actividad de una enzima son:

• Temperatura. La variación de temperatura provoca cambios en la estructura terciara o en la cuaternaria (si la tuviesen) de las enzimas, alterando su función biológica. Cada enzima posee una temperatura óptima de funcionamiento. Si la temperatura aumenta, se dificulta la unión enzima-sustrato. A partir de cierta temperatura la enzima se desnaturaliza, perdiendo así su estructura terciaria o cuaternaria, por tanto, su función biológica.

• pH. Las enzimas presentan dos valores límites de pH entre los cuales son eficaces. Traspasados esos valores las enzimas se desnaturalizan y pierden así su función biológica.

• Inhibidores. Los inhibidores son sustancias que disminuyen la actividad de una enzima o bien impiden completamente la actuación de la misma. Pueden ser perjudiciales o beneficiosos.

Los inhibidores son sustancias que disminuyen la actividad y la eficacia de una enzima o bien impiden completamente la actuación de la misma. La inhibición puede ser de dos tipos: irreversible y reversible.

La inhibición irreversible o envenenamiento de la enzima tiene lugar cuando el inhibidor se une covalentemente a la enzima, alterando así su estructura y, por tanto, inutilizándola.

La inhibición reversible tiene lugar cuando solo se impide temporalmente la actividad de la enzima, volviendo esta a tener actividad una vez eliminada la sustancia inhibidora. Según el lugar de unión del inhibidor a la enzima, se distinguen dos tipos de inhibición reversible:

• Inhibición competitiva. En ella el inhibidor (molécula similar al sustrato) se une al centro activo de la enzima, impidiendo la unión de esta con el sustrato. Por tanto, la enzima no puede actuar hasta que se libera de dicho inhibidor. Como la unión es reversible, un descenso en la concentración del inhibidor, o un aumento en la de sustrato, permite el desplazamiento del inhibidor.

• Inhibición no competitiva. El inhibidor no compite con el sustrato por el centro activo, sino que se une a la enzima en otra zona distinta, alterando la conformación de la molécula de la enzima

 

. Concentración de sustrato. En una reacción enzimática con una concentración de enzima constante, al aumentar la concentración de sustrato se produce un aumento de la velocidad de reacción. Así, mientras existen moléculas de enzima libre, a mayor número de moléculas de sustrato, más moléculas de producto aparecerán. Sin embargo, si se sigue aumentando la concentración de sustrato, llegará un momento en el que la velocidad de reacción deje de crecer y no varíe. Se alcanza una velocidad máxima que no es posible superar. Ello se debe a que no existen moléculas de enzima de modo que se produce una inactivacion reversible del sitio catalitico. enzima libre, ya que todas están ocupadas por moléculas de sustrato. Según se forman moléculas de producto, quedan moléculas de enzima libres, que pueden aceptar nuevas moléculas de sustrato.

EJEMPLO CUESTION EVAU (SEPTIEMBRE 2020)

1. Un grupo de científicos ha aislado dos bacterias diferentes, la bacteria A proviene de aguas antárticas, y la bacteria B proviene de la flora bucal de una persona. La gráfica adjunta muestra la velocidad de reacción de dos enzimas vitales para cada una de las bacterias citadas, en función de la temperatura: (2 puntos)

a) Defina centro activo. (0,2 puntos)
b) ¿Qué es la temperatura óptima de una enzima? ¿Cómo es posible que dos enzimas tengan una temperatura óptima diferente? (0,6 puntos)
c) ¿Qué ocurre a 10ºC con cada una de las enzimas? Razone la respuesta. (0,4 puntos)
d) ¿Qué ocurre a 38ºC con cada una de las enzimas? Razone la respuesta. (0,4 puntos)
e) ¿Podría la bacteria A proliferar en la boca de una persona? Razone la respuesta. (0,4 puntos)

RESPUESTA

a) Defina centro activo (0,2 p).
Es la región del enzima que se une al sustrato. 

b) ¿Qué es la temperatura óptima de una enzima? ¿Cómo es posible que dos enzimas tengan una temperatura óptima diferente? (0,6 p).
Es la temperatura a la que una enzima alcanza su velocidad máxima.
La variación de temperatura induce cambios en la configuración de la estructura tridimensional de las enzimas, alterando su centro activo y, por tanto, su actividad biológica. El hecho de que dos enzimas puedan tener una temperatura óptima diferente se debe a que su secuencia aminoacídica es diferente, por lo que la interacción entre los aminoácidos y su estructura será diferente. Por tanto, su comportamiento ante la temperatura será diferente.

c) ¿Qué ocurre a 10ºC con cada una de las enzimas? Razone la respuesta (0,4 puntos).
Coincide con la temperatura óptima de la enzima A, por lo que la velocidad de reacción de esta enzima será máxima. Por el contrario, es una temperatura alejada de la temperatura óptima de la enzima B. Al ser una temperatura inferior a su temperatura óptima, la movilidad de las partículas está reducida, por lo que su velocidad de reacción será submáxima.

d) ¿Qué ocurre a 38ºC con cada una de las enzimas? Razone la respuesta (0,4 puntos).
En este caso coincide con la temperatura óptima de la enzima B, por lo que la velocidad de reacción de esta enzima será máxima. Por el contrario, es una temperatura alejada de la temperatura óptima de la enzima A. Es muy superior a la temperatura óptima de la enzima A, por lo que dicha enzima se habrá desnaturalizado y habrá perdido por completo su actividad.

e) ¿Podría la bacteria A proliferar en la boca de una persona? (0,4 puntos).
No. Tal y como hemos visto en el apartado anterior, a la temperatura corporal de una persona, la enzima A aparecerá desnaturalizada y, por tanto, sin actividad. En el enunciado se nos dice que se trata de una enzima vital para la bacteria, así que cabe suponer que no podrá proliferar en la cavidad bucal de una persona.

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